♦ b-амилаза,
которая расщепляет крахмал до мальтозы. Ферментативный гидролиз крахмала
происходит при изготовлении дрожжевого теста и выпечке изделий из него, варке
картофеля и др.
♦ В пшеничной муке обычно содержится b-амилаза;
мальтоза, образующаяся под ее влиянием, является питательной средой для
дрожжей. В муке из проросшего зерна преобладает a-амилаза,
образующиеся под ее воздействием декстрины придают изделиям липкость,
неприятный вкус. Степень гидролиза крахмала под действием b-амилазы
увеличивается с повышением температуры теста при замесе и в начальный период
выпечки, с увеличением продолжительности замеса. Кроме того, она зависит от
крупности помола муки и степени повреждения крахмальных зерен. Чем больше
поврежденных зерен (чем тоньше помол муки), тем быстрее протекает гидролиз (или
ферментативная деструкция) крахмала. В картофеле также содержится b-амилаза,
превращающая крахмал в мальтозу. Мальтоза расходуется на дыхание клубней. При
температуре, близкой к 0°С, дыхание замедляется, мальтоза накапливается, и
картофель становится сладким (подмороженный картофель). При использовании
подмороженный картофель рекомендуется выдержать некоторое время при комнатной
температуре. В этом случае дыхание к ней усиливается, сладковатость их
уменьшается. Активность b-амилазы возрастает интервале от 35
до 40°С, при температуре 65°С фермент разрушается. Поэтому, если картофель:
перед варкой залить холодной водой, то пока клубни прогреваются, значительная
часть крахмала успеет превратиться в мальтозу и перейти в отвар, и потери
питательных веществ увеличивается. Если же картофель залить кипящей водой, то (амилаза
инактивируется и потери питательных веществ будут меньше).
♦ Кислотный гидролиз крахмала может происходить при нагревании его в
присутствии кислот и воды, при образуется глюкоза. Кислотный гидролиз имеет
место при варке красных соусов, при варке киселей и длительном хранении их в
горячем состоянии. Декстринизация (термическая деструкция крахмала). Декстринизация
- это разрушение структуры крахмального зерна при сухом нагреве его свыше 120
°С с образованием растворимых в воде декстринов и некоторого количества
продуктов глубокого распада углеводов (углекислого газа, окиси углерода и др.).
Декстрины имеют окраску от светлотой до темно-коричневой. Разные виды крахмала
обладают личной устойчивостью к сухому нагреву. Так, при нагреве до 180 °С
разрушается до 90% зерен картофельного крахмала до 14% - пшеничного, до 10% - кукурузного.
Чем выше температура, тем большее количество крахмальных полисахаридов
превращается в декстрины. В результате декстринизации снижается способность крахмала
к набуханию в горя воде и клейстеризации. Этим объясняется более густая
констенция соусов на белой пассировке (температура пассирования муки 120°С) по
сравнению с соусами на красной пассировке (температура пассирования муки 150°С)
при одном и том расходе муки. В кулинарной практике декстринизация крахмала
происходит не только при пассировании муки для соусов, но также при обжаривании
гречневой крупы, подсушивании риса, вермишели, лапши перед варкой, в
поверхностных слоях картофеля при жарке, в корочке изделий из теста.
1. 2. Изменения белков
Белки относятся к основным химическим
компонентам пищи. Они имеют и другое название - протеины, которое под первостепенное
биологическое значение этой группы веществ (от гр. рrotos
- первый, важнейший).
1.2.1 Значение белков в кулинарных рецептурах
Белки являются структурными элементами клеток;
служат материалом для образования ферментов, гормонов и др.; влияют на
усвояемость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д.
Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их
взрослому человеку требуется 100 г белка в сутки, причем заменить его другими
веществами невозможно. Поэтому технологи, занятые организацией питания
постоянного контингента потребителей по дневным рационам (интернаты, санатории,
больницы и т. д.) или скомплектованному меню отдельных приемов пищи, должны
обеспечивать содержание белка в блюдах, соответствующее физиологическим
потребностям человека.
Пользуясь таблицами химического состава
готовых блюд, можно разработать меню рациона так, чтобы удовлетворить
потребность питающихся в белках как по количеству, так и по качеству, т. е.
обеспечить биологическую ценность. Биологическая ценность белков определяется
содержанием незаменимых аминокислот (НАК), и их соотношением. Белки, содержащие
все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин,
метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашего
организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока.
В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана
и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и
пшенице - лизина. Незаменимая аминокислота, которой меньше всего в данном
белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных
с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию
аминокислот. Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае,
если эти продукты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2-3
ч. Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу
не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это
необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изделий, сбалансированных
по содержанию НАК. Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов являются:
мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с
творогом);
картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная
запеканка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.);
гречневая, овсяная каша + молоко, творог
(крупеники, каши с молоком и др.);
бобовые с яйцом, рыбой или мясом.
Наиболее эффективное взаимное обогащение
белков достигается при их определенном соотношении, например:
5 частей мяса + 10 частей картофеля;
5 частей молока + 10 частей овощей;
5 частей рыбы + 10 частей овощей;
2части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т.
д.
Усвояемость белков зависит от их
физико-химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов.
Например, белки многих растительных продуктов плохо перевариваются, так как
заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию
пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.). Кроме
того, в ряде растительных продуктов содержатся вещества, тормозящие действие
пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли). По скорости переваривания на
первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса
(говядина, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов
в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, из растительных - 60 - 80%.
Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшает
усвояемость белков, особенно растительного происхождения. Однако при избыточном
нагревании содержание НАК может уменьшиться. Так при длительной тепловой
обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина.
Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по
сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы
повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачивать для
сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой
обработки. Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ - коэффициент
эффективности белка, ЧУБ - чистая утилизация белка и др.), которые
рассматривает физиология питания.
1.2.2 Химическая природа и строение белков
Белки - это природные полимеры, состоящие из
остатков сотен и тысяч. Процессы, формирующие качество кулинарной продукции аминокислот,
соединенных пептидной связью. От набора аминокислот и их порядка в
полипептидных цепях зависят индивидуальные свойства белков. По форме молекулы
все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных
белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна. По
растворимости все белки делятся на следующие группы: растворимые в воде -
альбумины; растворимые в солевых растворах - глобулины; растворимые
в спирте - проламины; растворимые в щелочах - глютелины.
По степени сложности белки делятся на протеины
(простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные
белки), состоящие из белковой и небелковой частей. Различают четыре структуры организации
белка: первичная - последовательное соединение аминокислотных остатков в
полипептидной цепи; вторичная закручивание полипептидных цепей в спирали;
третичная - свертывание полипептидной цепи в глобулу четвертичная - объединение
нескольких частиц с третичной структурой в одну более крупную частицу. Белки
обладают свободными карбоксильными или кислотными и аминогруппами, в результате
чего они амфотерны, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как
кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют щелочные свойства, и
частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как
кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными. При определенном рН
среды (изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в
молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и
растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в
слабокислой среде. Наиболее важными технологическими свойствами белков
являются: гидратация (набухание в воде), денатурация, способность образовывать
пены, деструкция и др.
2.3 Гидратация и дегидратация белков
Гидратацией называется способность белков
прочно связывать значительное количество влаги. Гидрофильность отдельных белков
зависит от их строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы
гидрофильные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают молекулы воды,
строго ориентируя их на поверхности. В изоэлектрической точке (когда заряд
белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду
наименьшая. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к
диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых
молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная
(водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным
частицам слипаться и выпадать в осадок. В растворах с малой концентрацией белка
(например, молоко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут. В
концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная
гидратация.
Способность белков к дополнительной гидратации
имеет в технологии пищи большое значение. От нее зависят сочность готовых
изделий, способность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагу,
реологические свойства теста и т. д. Примерами гидратации в кулинарной практике
являются: приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов животного
происхождения, различных видов теста, набухание белков круп, бобовых,
макаронных изделий и т.д. Дегидратацией называется потеря белками связанной воды
при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке
полуфабрикатов и т.д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели,
как влажность готовых изделий и их выход.
2.4 Денатурация белков
Это сложный процесс, при котором под влиянием
внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот,
щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и
четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естественной)
пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический
состав белка не меняются. При кулинарной обработке денатурацию белков чаще
всего вызывает нагревание. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках
происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое
движение полипептидных цепей внутри глобулы водородные связи, которые
удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь
развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные)
гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее
заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят
реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.),
не способные удерживать воду. Денатурация сопровождается изменениями важнейших
свойств белка: потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраскимяса
при его нагревании вследствие денатурации миоглобина); потерей биологической
активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных
продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации
белки-ферменты теряют активность); повышением атакуемости пищеварительными
ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие
белки, перевариваются полнее и легче); потерей способности к гидратации
(растворению, набуханию); потерей устойчивости белковых глобул, которая
сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).
Агрегирование - это взаимодействие
денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более
крупных частиц. Внешне это выражается по-разному в зависимости от концентрации
и коллоидного состояния белков в растворе. Так, в малоконцентрированных
растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности
бульонов). В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц)
при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в
коллоидной системе.
Белки, представляющее собой более или менее
обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки
после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их
дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергнутый
нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, большие механическую
прочность и упругость по сравнению с исходным гелем нативных (натуральных)
белков. Скорость агрегирования золей белка зависит от рН среды. Менее устойчивы
белки вблизи изоэлектрической точки.
Для улучшения качества блюд и кулинарных
изделий широко используют направленное изменение реакции среды. Так, при
мариновании мяса, птицы, рыбы перед жаркой; добавлении лимонной кислоты или
белого сухого вина при припускании рыбы, цыплят; использовании томатного пюре
при тушении мяса и др. создают кислую среду со значениями рН значительно ниже
изоэлектрической точки белков продукта. Благодаря меньшей дегидратации белков
изделия получаются более сочными. Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи,
которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и фибрилла
(нить) белка сокращается в длину. Так денатурируют белки соединительной ткани
мяса и рыбы.
Деструкция белков. При длительной тепловой
обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением
их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут
отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как
аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в
продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При
дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная
(пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ
небелкового характера (например, переход коллагена в глютин). Деструкция белков
может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим
интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов
для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получение белковых
гидролизатов и др.).
Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7
|